Anwendung magnetischer Enzyme in der industriellen Biotechnologie

Die Funktionalisierung ungesättigter Kohlenstoffverbindungen im Rahmen von Redoxreaktionen besitzt in der organischen Synthesechemie ein fortwährendes Forschungsinteresse. Im Rahmen der Promotionsarbeit sollen diesbezüglich die industriell relevanten Enzymkatalysatoren P450- Monooxygenasen und Chloroperoxidasen auf Magnetpartikelträgern angewendet werden. Die genannten zwei Enzyme sind in der Lage, komplexe organische Synthesen von
Kohlenwasserstoffderivativen zu supplementieren und bieten den Vorteil hoher Regio- und Enantioselektivität. Im Speziellen ist der Einbau von Hydroxy- und Epoxyfunktionalitäten in Kohlenstoff-Doppelbindungen, besonders ungesättigte Fettsäuren, geplant. Der Einsatz von P450-Monooxygenasen als Katalysatoren stellt eine wirtschaftlich interessante Möglichkeit zur chemischen Modifikation unfunktionalisierter Kohlenwasserstoffe dar. So ermöglicht die Enzymklasse u. a. Hydroxylierungen, Epoxydierungen und Dealkylierungen eines weiten Substratspektrums. Als neuartige Anwendung dieser Enzyme sind deren Bindung auf die Oberflächen von magnetisierbaren Partikeln und der anschließende Einsatz der Immobilisate zur regio- und stereoselektiven Hydroxylierung von Fettsäuren geplant. Das zweite Enzym Chloroperoxidase weist ebenfalls vielfältige katalytische Eigenschaften auf, die für die enzymatische Synthese genutzt werden können. Neben der originären Funktionalität der Einführung von Halogenatomen in Kohlenstoffverbindungen
über hochreaktive Hypochlorit-Zwischenstufen, ist das Enzym ebenso in der Lage, an ungesättigten C-C-Doppelbindungen die Insertion eines Sauerstoffatoms aus Wasserstoffperoxid einzuleiten. Mit den zu entwickelnden Prozessen werden neue, umweltfreundliche Wege zur Herstellung von Grund- und Feinchemikalien zur Verfügung gestellt.

Gefördert durch BMBF im Rahmen des FH-Uni-Forschungscluster MAGNENZ, Förderkennzeichen: 0316057A

Ansprechpartner:

Roland Ulber

Nils Tippkötter

Thomas Hering

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